Nghiên cứu vai trò của protein giàu methionine trên cây Arabidopsis thaliana
Luận văn Nghiên cứu vai trò của protein giàu methionine trên cây Arabidopsis thaliana. Ở thực vật, sự hình thành và loại bỏ các dạng oxy phản ứng (ROS) được kiểm soát chặt chẽ thông qua con đường dẫn truyền tín hiệu. Tuy nhiên, trong tình trạng môi trường bất lợi, nồng độ ROS tăng lên một cách đột ngột do mất kiểm soát, gây ra tổn thương cho các chất phân tử lớn trong tế bào như lipit, protein, axit nucleic dẫn đến giảm tuổi thọ hoặc sức sống của sinh vật.
Các dạng oxy phản ứng ảnh hưởng bất lợi tới sinh trưởng của tế bào thông qua nhiều quá trình khác nhau, trong đó bao gồm cả oxy hóa Methionine (Met), một axit amin chứa lưu huỳnh có mặt trong phân tử protein, tạo thành Met sulfoxide (MetO). Đây là một trong những nguyên nhân gây mất hoạt tính, mất đi khả năng điều hòa trao đổi chất của protein, dẫn đến làm giảm sức đề kháng, giảm sức sống của cây trồng. Trong cơ thể sinh vật, MetO được sửa chữa bằng enzyme Methionine sulfoxide reductase (Msr). Quá trình sửa chữa này tạo ra những tác động tích cực, đặc biệt là tăng khả năng đề kháng cao, chống lại sự oxy hóa gây ra bởi các điều kiện bất lợi từ môi trường trên thực vật.
Nghiên cứu quá trình oxy hóa Met và sửa chữa MetO thông qua những hiểu biết về các protein giàu Met là đích tác động của Msr sẽ cho phép tiếp cận vấn đề này, tạo tiền đề cho nghiên cứu phát triển các giống cây trồng có khả năng chống chịu với các điều kiện bất lợi. Tuy nhiên, các protein giàu Met hiện chưa được công bố một cách hệ thống ở cả những nghiên cứu trong và ngoài nước. Xuất phát từ những lý do trên, chúng tôi chọn đề tài: “Nghiên cứu vai trò của protein giàu methionine trên cây Arabidopsis thaliana”.
Luận văn nằm trong khuôn khổ đề tài nghiên cứu cơ bản “Nghiên cứu protein mẫn cảm với oxy hóa methionine và vai trò của enzyme methionine sulfoxide reductase của cây nông nghiệp’” do Quỹ Phát triển Khoa học và Công nghệ Quốc gia tài trợ.
TÀI LIỆU THAM KHẢO
Tài liệu tiêng Việt
1.Mai Văn Chung (2014), “Các gốc oxy tự do trong phản ứng bảo vệ của cây đậu đối với rệp hại”, Tạp chí Khoa học và Công nghệ Nghệ An, 3: 16-19.
2.Lê Thị Thu Hiền, Trần Thị Phương Liên, Nông Văn Hải (2007), “Promoter và ứng dụng trong công nghệ gen thực vật”, Tạp chí Công nghệ Sinh học, 5(1): 1¬18.
3.Nguyễn Tiến Toàn, Nguyễn Xuân Duy (2014), “Anh hưởng của điều kiện tách chiết đến hàm lượng polyphenol và hoạt tính chống oxy hóa của cây diệp hạ châu (Phyllanthus amarus) trồng tại Phú Yên”, Tạp chí Khoa học và Phát triển, 12(3): 412-421.
Tài liệu tiêng Anh
4.Al-Quraan, N.A., Locy, R.D., Singh, N.K. (2011), “Implications of paraquat and hydrogen peroxide-induced oxidative stress treatments on the GABA shunt pathway in Arabidopsis thaliana calmodulin mutants”, Plant Biotechnology Reports, 5(3): 225-234.
5.Altenbach, S.B., Pearson, K.W., Leung, F.W., Sun, S.S. (1987), “Cloning and sequence analysis of a cDNA encoding a Brazil nut protein exceptionally rich in methionine”, Plant Molecular Biology, 8(3): 239-250.
6.Altenbach, S.B.,Simpson, R.B. (1990), “Manipulation of methionine-rich protein genes in plant seeds”, Trends in Biotechnology, 8: 156-160.
7.Amir, R. (2008), “Towards improving methionine content in plants for enhanced nutritional quality”, Function Plant Science Biotechnology, 2: 36-46.
8.Amir, R., Hacham, Y., Galili, G. (2002), “Cystathionine y-synthase and threonine synthase operate in concert to regulate carbon flow towards methionine in plants”, Trends in Plant Science, 7(4): 153-156.
9.Apel, K.,Hirt, H. (2004), “Reactive oxygen species: metabolism, oxidative stress, and signal transduction”, Annual Review Plant Biology, 55: 373-399.
10.Bartlem, D., Lambein, I., Okamoto, T., Itaya, A., Uda, Y., Kijima, F., Tamaki, Y., Nambara, E., Naito, S. (2000), “Mutation in the threonine synthase gene results in an over-accumulation of soluble methionine in Arabidopsis”, Plant Physiology, 123(1): 101-110.
11.Benavides, M.P., Gallego, S.M., Tomaro, M.L. (2005), “Cadmium toxicity in plants”, Brazilian Journal of Plant Physiology, 17(1): 21-34.
12.Benn, G., Wang, C.Q., Hicks, D.R., Stein, J., Guthrie, C., Dehesh, K. (2014), “A key general stress response motif is regulated non-uniformly by CAMTA transcription factors”, Plant Journal, 80(1): 82-92.
13.Bhattacharjee, S. (2005), “Reactive oxygen species and oxidative burst: roles in stress, senescence and signal”, Current Science, 89: 1113-1121.
14.Bourgis, F., Roje, S., Nuccio, M.L., Fisher, D.B., Tarczynski, M.C., Li, C., Herschbach, C., Rennenberg, H., Pimenta, M.J., Shen, T.-L. (1999), “S- methylmethionine plays a major role in phloem sulfur transport and is synthesized by a novel type of methyltransferase”, The Plant Cell, 11(8): 1485-1497.
15.Brosnan, J.T.,Brosnan, M.E. (2006), “The sulfur-containing amino acids: an overview”, The Journal of Nutrition, 136(6): 1636-1640.
16.Brot, N., Weissbach, L., Werth, J., Weissbach, H. (1981), “Enzymatic reduction of protein-bound methionine sulfoxide”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 78(4): 2155-2158.
17.Burke, E.J., Brown, S.J., Christidis, N. (2006), “Modeling the recent evolution of global drought and projections for the twenty-first century with the Hadley Centre climate model”, Journal of Hydrometeorology, 7(5): 1113-1125.
18.Carruthers, N.J.,Stemmer, P.M. (2008), “Methionine Oxidation in the Calmodulin-Binding Domain of Calcineurin Disrupts Calmodulin Binding and Calcineurin Activation”, Biochemistry, 47(10): 3085-3095.
19.Chai, J. (2013), “Roles of SRF in Endothelial Cells During Hypoxia”, in Research Directions in Tumor Angiogenesis, InTech, 2: 29-46.
20.Chakraborty, S., Chakraborty, N., Datta, A. (2000), “Increased nutritive value of transgenic potato by expressing a nonallergenic seed albumin gene from Amaranthus hypochondriacus”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 97(7): 3724-3729.
21.Clemens, S. (2006), “Toxic metal accumulation, responses to exposure and mechanisms of tolerance in plants”, Biochimie, 88(11): 1707-1719.
22.Coleman, C.E., Larkins, B.A. (1999), “The prolamins of maize”, in seed Proteins, Springer, 6: 109-139.
23.Couturier, J., Chibani, K., Jacquot, J.P., Rouhier, N. (2013), “Cysteine-based redox regulation and signaling in plants”, Frontiers in Plant Science, 4: 105.
24.DalCorso, G., Farinati, S., Maistri, S., Furini, A. (2008), “How plants cope with cadmium: staking all on metabolism and gene expression”, Journal of Integrative Plant Biology, 50(10): 1268-1280.
25.Deinlein, U., Stephan, A.B., Horie, T., Luo, W., Xu, G., Schroeder, J.I. (2014), “Plant salt-tolerance mechanisms”, Trends in Plant Science, 19(6): 371-379.
26.Drazic, A.,Winter, J. (2014), “The physiological role of reversible methionine oxidation”, Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1844(8): 1367-1382.
27.Emanuelsson, O., Nielsen, H., Brunak, S., von Heijne, G. (2000), “Predicting subcellular localization of proteins based on their N-terminal amino acid sequence”, Journal of Molecular Biology, 300(4): 1005-1016.
28.Erickson, J.R., Mei-ling, A.J., Guan, X., Kutschke, W., Yang, J., Oddis, C.V., Bartlett, R.K., Lowe, J.S., O’Donnell, S.E., Aykin-Burns, N. (2008), “A dynamic pathway for calcium-independent activation of CaMKII by methionine oxidation”, Cell, 133(3): 462-474.
29.Galili, G.,Hofgen, R. (2002), “Metabolic engineering of amino acids and storage proteins in plants”, Metabolic Engineering, 4(1): 3-11.
30.Gao, J., Yao, Y., Squier, T.C. (2001), “Oxidatively Modified Calmodulin Binds to the Plasma Membrane Ca-ATPase in a Nonproductive and Conformationally Disordered Complex”, Biophysical Journal, 80(4): 1791-1801.
31.Gill, S.S.,Tuteja, N. (2010), “Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic stress tolerance in crop plants”, Plant Physiology and Biochemistry, 48(12): 909-930.
32.Giovanelli, J., Mudd, S.H., Datko, A.H. (1985), “Quantitative analysis of pathways of methionine metabolism and their regulation in Lemna”, Plant Physiology, 78(3): 555-560.
33.Götz, S., García-Gómez, J.M., Terol, J., Williams, T.D., Nagaraj, S.H., Nueda, M.J., Robles, M., Talón, M., Dopazo, J., Conesa, A. (2008), “High-throughput functional annotation and data mining with the Blast2GO suite”, Nucleic Acids Research, 36(10): 3420-3435.
34.Gupta, V.K., Nayak, A., Agarwal, S. (2015), “Bioadsorbents for remediation of heavy metals: Current status and their future prospects”, Environmental Engineering Research, 20(1): 1-18.
35.Gustavsson, N., Härndahl, U., Sundby, C., Emanuelsson, A., Roepstorff, P. (1999), “Methionine sulfoxidation of the chloroplast small heat shock protein and conformational changes in the oligomer”, Protein Science, 8(11): 2506-2512.
36.Gustavsson, N., Kokke, B., Anzelius, B., Boelens, W.C., Sundby, C. (2001), “Substitution of conserved methionines by leucines in chloroplast small heat shock protein results in loss of redox – response but retained chaperone – like activity”, Protein Science, 10(9): 1785-1793.
37.Gustavsson, N., Kokke, B., Härndahl, U., Silow, M., Bechtold, U., Poghosyan, Z., Murphy, D., Boelens, W.C., Sundby, C. (2002), “A peptide methionine sulfoxide reductase highly expressed in photosynthetic tissue in Arabidopsis thaliana can protect the chaperone – like activity of a chloroplast – localized small heat shock protein”, The Plant Journal, 29(5): 545-553.
38.Hasanuzzaman, M.,Fujita, M. (2011), “Selenium pretreatment upregulates the antioxidant defense and methylglyoxal detoxification system and confers enhanced tolerance to drought stress in rapeseed seedlings”, Biological Trace Element Research, 143(3): 1758-1776.
39.Hawkes, T.R. (2014), “Mechanisms of resistance to paraquat in plants”, Pest Management Science, 70(9): 1316-1323.
40.Hesse, H., Kreft, O., Maimann, S., Zeh, M., Hoefgen, R. (2004), “Current understanding of the regulation of methionine biosynthesis in plants”, Journal of Experimental Botany, 55(404): 1799-1808.
41.Horton, P., Park, K.-J., Obayashi, T., Fujita, N., Harada, H., Adams-Collier, C., Nakai, K. (2007), “WoLF PSORT: protein localization predictor”, Nucleic Acids Research, 35(2): 585-587.
42.Hundertmark, M.,Hincha, D.K. (2008), “LEA (late embryogenesis abundant) proteins and their encoding genes in Arabidopsis thaliana”, BMC Genomics, 9(1): 118.
43.Ichikawa, T., Nakazawa, M., Kawashima, M., Iizumi, H., Kuroda, H., Kondou, Y., Tsuhara, Y., Suzuki, K., Ishikawa, A., Seki, M., Fujita, M., Motohashi, R., Nagata, N., Takagi, T., Shinozaki, K., Matsui, M. (2006), “The FOX hunting system: an alternative gain-of-function gene hunting technique”, Plant Journal, 48(6): 974-85.
44.Izquierdo, L.,Godwin, I.D. (2005), “Molecular characterization of a novel methionine-rich 8-kafirin seed storage protein gene in sorghum (Sorghum bicolor L.)”, Cereal Chemistry, 82(6): 706-710.
45.Jacques, S., Ghesquiere, B., De Bock, P.-J., Demol, H., Wahni, K., Willems, P., Messens, J., Van Breusegem, F., Gevaert, K. (2015), “Protein methionine sulfoxide dynamics in Arabidopsis thaliana under oxidative stress”, Molecular & Cellular Proteomics, 14(5): 1217-1229.
46.Jacques, S., Ghesquiere, B., Van Breusegem, F., Gevaert, K. (2013), “Plant proteins under oxidative attack”, Proteomics, 13(6): 932-940.
47.Kelly, J.,Hefle, S. (2000), “2S methionine – rich protein (SSA) from sunflower seed isan IgE – binding protein”, Allergy, 55(6): 556-559.
48.Kim, G., Weiss, S.J., Levine, R.L. (2014), “Methionine oxidation and reduction in proteins”, Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects, 1840(2): 901-905.
49.Kirihara, J.A., Petri, J.B., Messing, J. (1988), “Isolation and sequence of a gene encoding a methionine-rich 10-kDa zein protein from maize”, Gene, 71(2): 359-370.
50.Kortt, A.A., Caldwell, J.B., Lilley, G.G., Higgins, T.J. (1991), “Amino acid and cDNA sequences of a methionine – rich 2S protein from sunflower seed (Helianthus annuus L.)”, European Journal of Biochemistry, 195(2): 329-334.
51.Kuschel, L., Hansel, A., Schönherr, R., Weissbach, H., Brot, N., Hoshi, T., Heinemann, S.H. (1999), “Molecular cloning and functional expression of a human peptide methionine sulfoxide reductase (hMsrA)”, FEBS letters, 456(1): 17-21.
52.Le, D.T., Lee, B.C., Marino, S.M., Zhang, Y., Fomenko, D.E., Kaya, A., Hacioglu, E., Kwak, G.-H., Koc, A., Kim, H.-Y. (2009), “Functional analysis of free methionine-R-sulfoxide reductase from Saccharomyces cerevisiae”, Journal of Biological Chemistry, 284(7): 4354-4364.
53.Le, D.T., Liang, X., Fomenko, D.E., Raza, A.S., Chong, C.-K., Carlson, B.A., Hatfield, D.L., Gladyshev, V.N. (2008), “Analysis of Methionine/Selenomethionine Oxidation and Methionine Sulfoxide Reductase Function Using Methionine-Rich Proteins and Antibodies against Their Oxidized Forms”, Biochemistry, 47(25): 6685-6694.
54.Le, D.T., Nishiyama, R., Watanabe, Y., Tanaka, M., Seki, M., Yamaguchi- Shinozaki, K., Shinozaki, K., Tran, L.-S.P. (2012), “Differential gene expression in soybean leaf tissues at late developmental stages under drought stress revealed by genome-wide transcriptome analysis”, Plos One, 7(11): e49522.
55.Lee, B.C., Dikiy, A., Kim, H.-Y., Gladyshev, V.N. (2009), “Functions and evolution of selenoprotein methionine sulfoxide reductases”, Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects, 1790(11): 1471-1477.
56.Li, C.-W., Lee, S.-H., Chieh, P.-S., Lin, C.-S., Wang, Y.-C., Chan, M.-T. (2012), “Arabidopsis root-abundant cytosolic methionine sulfoxide reductase B genes MsrB7 and MsrB8 are involved in tolerance to oxidative stress”, Plant and Cell Physiology, 53(10): 1707-1719.
57.Liang, X., Kaya, A., Zhang, Y., Le, D.T., Hua, D., Gladyshev, V.N. (2012), “Characterization of methionine oxidation and methionine sulfoxide reduction using methionine-rich cysteine-free proteins”, BMC Biochemistry, 13(1): 21.
58.Liu, L., Zhang, Z., Mei, Q., Chen, M. (2013), “PSI: a comprehensive and integrative approach for accurate plant subcellular localization prediction”, Plos One, 8(10): e75826.
59.Ma, J., Hanssen, M., Lundgren, K., Hernández, L., Delatte, T., Ehlert, A., Liu, C.M., Schluepmann, H., Dröge – Laser, W., Moritz, T. (2011), “The sucrose – regulated Arabidopsis transcription factor bZIP11 reprograms metabolism and regulates trehalose metabolism”, New Phytologist, 191(3): 733-745.
60.Masumura, T., Shibata, D., Hibino, T., Kato, T., Kawabe, K., Takeba, G., Tanaka, K., Fujii, S. (1989), “cDNA cloning of an mRNA encoding a sulfur- rich 10 kDa prolamin polypeptide in rice seeds”, Plant Molecular Biology, 12(2): 123-130.
61.Mittler, R., Feng, X., Cohen, M. (1998), “Post-transcriptional suppression of cytosolic ascorbate peroxidase expression during pathogen-induced programmed cell death in tobacco”, The Plant Cell, 10(3): 461-473.
62.Mittler, R., Herr, E.H., Orvar, B.L., Van Camp, W., Willekens, H., Inzé, D., Ellis, B.E. (1999), “Transgenic tobacco plants with reduced capability to detoxify reactive oxygen intermediates are hyperresponsive to pathogen infection”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 96(24): 14165¬14170.
63.Moskovitz, J., Weissbach, H., Brot, N. (1996), “Cloning the expression of a mammalian gene involved in the reduction of methionine sulfoxide residues in proteins”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 93(5): 2095-2099.
64.Nishiyama, R., Le, D.T., Watanabe, Y., Matsui, A., Tanaka, M., Seki, M., Yamaguchi-Shinozaki, K., Shinozaki, K., Tran, L. (2012), “Transcriptome analyses of a salt-tolerant cytokinin-deficient mutant reveal differential regulation of salt stress response by cytokinin deficiency”, Plos One, 7(2): e32124.
65.Nishiyama, R., Watanabe, Y., Leyva-Gonzalez, M.A., Van Ha, C., Fujita, Y., Tanaka, M., Seki, M., Yamaguchi-Shinozaki, K., Shinozaki, K., Herrera- Estrella, L. (2013), “Arabidopsis AHP2, AHP3, and AHP5 histidine phosphotransfer proteins function as redundant negative regulators of drought stress response”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 110(12): 4840-4845.
66.Pedersen, K., Argos, P., Naravana, S., Larkins, B.A. (1986), “Sequence analysis and characterization of a maize gene encoding a high-sulfur zein protein of Mr 15,000”, Journal of Biological Chemistry, 261(14): 6279-6284.
67.Penfield, S., Josse, E.-M., Halliday, K.J. (2010), “A role for an alternative splice variant of PIF6 in the control of Arabidopsis primary seed dormancy”, Plant molecular biology, 73(1-2): 89-95.
68.Reddy, V., Pizzo, S.V., Weiss, S. (1989), “Functional inactivation and structural disruption of human alpha 2-macroglobulin by neutrophils and eosinophils”, Journal of Biological Chemistry, 264(23): 13801-13809.
69.Reddy, V.Y., Desorchers, P., Pizzo, S.V., Gonias, S.L., Sahakian, J.A., Levine, R.L., Weiss, S.J. (1994), “Oxidative dissociation of human alpha 2- macroglobulin tetramers into dysfunctional dimers”, Journal of Biological Chemistry, 269(6): 4683-4691.
70.Rinalducci, S., Murgiano, L., Zoila, L. (2008), “Redox proteomics: basic principles and future perspectives for the detection of protein oxidation in plants”, Journal of Experimental Botany, 59(14): 3781-3801.
71.Rosen, H., Klebanoff, S.J., Wang, Y., Brot, N., Heinecke, J.W., Fu, X. (2009), “Methionine oxidation contributes to bacterial killing by the myeloperoxidase system of neutrophils”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 106(44): 18686-18691.
72.Sadanandom, A., Poghosyan, Z., Fairbairn, D.J., Murphy, D.J. (2000), “Differential regulation of plastidial and cytosolic isoforms of peptide methionine sulfoxide reductase in Arabidopsis”, Plant Physiology, 123(1): 255¬264.
73.Saito, K. (2000), “Regulation of sulfate transport and synthesis of sulfur- containing amino acids”, Current Opinion Plant Biology, 3(3): 188-95.
74.Shechter, Y. (1986), “Selective oxidation and reduction of methionine residues in peptides and proteins by oxygen exchange between sulfoxide and sulfide”, Journal of Biological Chemistry, 261(1): 66-70.
75.Shechter, Y., Burstein, Y., Patchornik, A. (1975), “Selective oxidation of methionine residues in proteins”, Biochemistry, 14(20): 4497-4503.
76.Shewry, P. (2002), “The Major Seed Storage Proteins of Spelt Wheat, Sorghum, Millets and Pseudocereals”, in Pseudocereals and Less Common Cereals, Springer Berlin Heidelberg, 1: 1-24.
77.Singh, B.K. (2000), “Plant Amino Acids: Biochemistry and Biotechnology”, Biología Plantarum, 43(3): 358-359.
78.Snijder, J., Rose, R.J., Raijmakers, R., Heck, A.J. (2011), “Site-specific methionine oxidation in calmodulin affects structural integrity and interaction with Ca 2+/calmodulin-dependent protein kinase II”, Journal of Structural Biology, 174(1): 187-195.
79.Stadtman, E.R., Moskovitz, J., Berlett, B.S., Levine, R.L. (2002), “Cyclic oxidation and reduction of protein methionine residues is an important antioxidant mechanism”, Molecular and Cellular Biochemistry, 234(1): 3-9.
80.Sundby, C., Härndahl, U., Gustavsson, N., Ährman, E., Murphy, D.J. (2005), “Conserved methionines in chloroplasts”, Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins andProteomics, 1703(2): 191-202.
81.Takahashi, F., Mizoguchi, T., Yoshida, R., Ichimura, K., Shinozaki, K. (2011), “Calmodulin-dependent activation of MAP kinase for ROS homeostasis in Arabidopsis”, Molecular Cell, 41(6): 649-660.
82.Tamura, K., Dudley, J., Nei, M., Kumar, S. (2007), “MEGA4: molecular evolutionary genetics analysis (MEGA) software version 4.0”, Molecular Biology and Evolution, 24(8): 1596-1599.
83.Tarrago, L.,Gladyshev, V. (2012), “Recharging oxidative protein repair: catalysis by methionine sulfoxide reductases towards their amino acid, protein, and model substrates”, Biochemistry (Moscow), 77(10): 1097-1107.
84.Tarrago, L., Kieffer-Jaquinod, S., Lamant, T., Marcellin, M., Garin, J., Rouhier, N., Rey, P. (2012), “Affinity chromatography: a valuable strategy to isolate substrates of methionine sulfoxide reductases?”, Antioxidants & Redox Signaling, 16(1): 79-84.
85.Thimm, O., Bläsing, O., Gibon, Y., Nagel, A., Meyer, S., Krüger, P., Selbig, J., Müller, L.A., Rhee, S.Y., Stitt, M. (2004), “Mapman: a user – driven tool to display genomics data sets onto diagrams of metabolic pathways and other biological processes”, The Plant Journal, 37(6): 914-939.
86.Tuteja, N. (2007), “Mechanisms of High Salinity Tolerance in Plants”, Methods in Enzymology, 428: 419-438.
87.Valley, C.C., Cembran, A., Perlmutter, J.D., Lewis, A.K., Labello, N.P., Gao, J., Sachs, J.N. (2012), “The methionine-aromatic motif plays a unique role in stabilizing protein structure”, Journal of Biological Chemistry, 287(42): 34979¬34991.
88.Waszczak, C., Akter, S., Eeckhout, D., Persiau, G., Wahni, K., Bodra, N., Van Molle, I., De Smet, B., Vertommen, D., Gevaert, K. (2014), “Sulfenome mining
in Arabidopsis thaliana”, Proceedings of the National Academy of Sciences, 111(31): 11545-11550.
89.Wong, H.L., Sakamoto, T., Kawasaki, T., Umemura, K., Shimamoto, K. (2004), “Down-regulation of metallothionein, a reactive oxygen scavenger, by the small GTPase OsRac1 in rice”, Plant Physiology, 135(3): 1447-1456.
90.Yamaguchi-Shinozaki, K.,Shinozaki, K. (2005), “Organization of cis-acting regulatory elements in osmotic-and cold-stress-responsive promoters”, Trends in Plant Science, 10(2): 88-94.
91.Yang, H., Yang, S., Li, Y., Hua, J. (2007), “The Arabidopsis BAP1 and BAP2 genes are general inhibitors of programmed cell death”, Plant Physiology, 145(1): 135-146.
92.Yu, C.S., Chen, Y.C., Lu, C.H., Hwang, J.K. (2006), “Prediction of protein subcellular localization”, Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 64(3): 643-651.
93.Zeh, M., Casazza, A.P., Kreft, O., Roessner, U., Bieberich, K., Willmitzer, L., Hoefgen, R., Hesse, H. (2001), “Antisense inhibition of threonine synthase leads to high methionine content in transgenic potato plants”, Plant Physiology, 127(3): 792-802.
MỤC LỤC
MỞ ĐẦU1
Chương 1- TỔNG QUAN2
1.1.Methionine và protein giàu Methionine2
1.1.1.Tổng quan chung về Methionine2
1.1.2.Các protein giàu Methionine5
1.2.Quá trình oxy hóa và sửa chữa oxy hóa Methionine7
1.2.1.Những điều kiện bất lợi, nguyên nhân tạo các dạng oxy phản ứng7
1.2.2.Quá trình oxy hóa Methionine bởi các dạng oxy phản ứng12
1.2.3.Quá trình sửa chữa oxy hóa Methionine15
1.3.Tình hình nghiên cứu về protein có methionine mẫn cảm với các dạng oxy
phản ứng19
1.3.1.Tình hình nghiên cứu trên thế giới19
1.3.2.Tình hình nghiên cứu ở Việt Nam21
Chương 2 – VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP23
2.1.Vật liệu23
2.1.1.Vật liệu nghiên cứu23
2.1.2.Hóa chất23
2.1.3.Thiết bị24
2.2.Phương pháp nghiên cứu24
2.2.1.Phương pháp tiếp cận bằng tin sinh học24
2.2.2.Phương pháp tiếp cận bằng thực nghiệm28
Chương 3 – KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN
3.1. Phân tích tin sinh học cho các gen mã hóa MRP30
3.1.1. Tìm kiếm và xác định các gen mã hóa MRP trên cây Arabidopsis30
3.1.2.Đánh giá biểu hiện gen mã hóa MRP trên cây Arabidopsis trong điều kiện
thường và điều kiện bất lợi37
3.1.3.Dự đoán yếu tố điều hòa cis trên promoter của các gen mã hóa MRP đáp ứng
điều kiện bất lợi41
3.2.Phân tích thực nghiệm trên câyArabidopsis tăng cường biểu hiện genAt3G55240
(dòng RBC1)44
3.2.1.Kiểm tra tỷ lệ đồng hợp tử/dị hợp tử của dòng cây chuyển gen44
3.2.2.Đánh giá hình thái của dòng cây chuyển gen45
3.2.3.Đánh giá đáp ứng của dòng cây chuyển gen vớicác điều kiện bất lợi49
KẾT LUẬN58
TÀI LIỆU THAM KHẢO59
Tài liệu tiếng Việt59
Tài liệu tiếng Anh59
PHỤ LỤCi
Hy vọng sẽ giúp ích cho các bạn, cũng như mở ra con đường nghiên cứu, tiếp cận được luồng thông tin hữu ích và chính xác nhất